home *** CD-ROM | disk | FTP | other *** search
/ The Arsenal Files 6 / The Arsenal Files 6 (Arsenal Computer).ISO / health / med9604b.zip / M9640612.TXT < prev    next >
Text File  |  1996-03-04  |  3KB  |  44 lines
  1.        Document 0612
  2.  DOCN  M9640612
  3.  TI    Vpr protein of human immunodeficiency virus type 1 forms
  4.        cation-selective channels in planar lipid bilayers.
  5.  DT    9604
  6.  AU    Piller SC; Ewart GD; Premkumar A; Cox GB; Gage PW; John Curtin School of
  7.        Medical Research, Australian National; University, Canberra, Australia.
  8.  SO    Proc Natl Acad Sci U S A. 1996 Jan 9;93(1):111-5. Unique Identifier :
  9.        AIDSLINE MED/96133887
  10.  AB    A small (96-aa) protein, virus protein R (Vpr), of human
  11.        immunodeficiency virus type 1 contains one hydrophobic segment that
  12.        could form a membrane-spanning helix. Recombinant Vpr, expressed in
  13.        Escherichia coli and purified by affinity chromatography, formed ion
  14.        channels in planar lipid bilayers when it was added to the cis chamber
  15.        and when the trans chamber was held at a negative potential. The
  16.        channels were more permeable to Na+ than to Cl- ions and were inhibited
  17.        when the trans potential was made positive. Similar channel activity was
  18.        caused by Vpr that had a truncated C terminus, but the potential
  19.        dependence of channel activity was no longer seen. Antibody raised to a
  20.        peptide mimicking part of the C terminus of Vpr (AbC) inhibited channel
  21.        activity when added to the trans chamber but had no effect when added to
  22.        the cis chamber. Antibody to the N terminus of Vpr (AbN) increased
  23.        channel activity when added to the cis chamber but had no effect when
  24.        added to the trans chamber. The effects of potential and antibodies on
  25.        channel activity are consistent with a model in which the positive
  26.        C-terminal end of dipolar Vpr is induced to traverse the bilayer
  27.        membrane when the opposite (trans) side of the membrane is at a negative
  28.        potential. The C terminus of Vpr would then be available for interaction
  29.        with AbC in the trans chamber, and the N terminus would be available for
  30.        interaction with AbN in the cis chamber. The ability of Vpr to form ion
  31.        channels in vitro suggests that channel formation by Vpr in vivo is
  32.        possible and may be important in the life cycle of human
  33.        immunodeficiency virus type 1 and/or may cause changes in cells that
  34.        contribute to AIDS-related pathologies.
  35.  DE    Amino Acid Sequence  Base Sequence  Computer Simulation  DNA
  36.        Primers/CHEMISTRY  Gene Products, vpr/*CHEMISTRY  HIV-1/CHEMISTRY
  37.        Immunologic Techniques  Ion Channel Gating  Ion Channels/*CHEMISTRY
  38.        Lipid Bilayers  Models, Molecular  Molecular Sequence Data  Recombinant
  39.        Proteins  JOURNAL ARTICLE
  40.  
  41.        SOURCE: National Library of Medicine.  NOTICE: This material may be
  42.        protected by Copyright Law (Title 17, U.S.Code).
  43.  
  44.